J. Phys. France 50, 3067-3074 (1989)
DOI: 10.1051/jphys:0198900500200306700

Statistical mechanics model of protein folding : short and long chains have different folding transitions

J.-R. Garel¹, T. Garel² et H. Orland<sup>2

1</sup>  Laboratoire d'Enzymologie, C.N.R.S., 91190 Gif-sur-Yvette, France
²  Service de Physique Théorique, Institut de Recherche Fondamentale, CEA-CEN Saclay, 91191 Gif-sur-Yvette Cedex, France

Abstract
A statistical mechanics model of a polypeptide chain is used to simulate the folding process. Each residue is defined by a set of independent characters within a given sequence. Simulations of this model in a mean-field (infinite-dimensional) geometry show that (i) short chains do not fold, (ii) medium chains fold according to a spin-glass-like « transition » (where most characters must be partially satisfied) and (iii) long chains fold according to a Mattis-like « transition » (where only one dominant character is almost completely satisfied). This change in folding mechanism associated to chain length may be relevant to the existence of multidomain proteins.

Résumé
Nous considdrons un modèle de mécanique statistique pour simuler le repliement d'une chaîne polypeptidique. Chaque résidu de la cheine est défini par un ensemble de caractères independants. Les simulations Monte-Carlo pour une géométrie de champ moyen (dimension infinie) montrent que (i) les chaînes courtes ne se replient pas, (ii) la transition de repliement des chaînes de longueur intermédiaire est du type « verre de spins » (où tous les caractères doivent être partiellement satisfaits), (iii) la transition de repliement des chaînes longues est du type « Mattis » (où un seul caractère dominant est presque completement satisfait). Ce modèle est peut-être applicable au cas de protéines multidomaines.

PACS
8714E - Proteins.
8715B - Structure and bonding.

Key words
molecular biophysics -- proteins