Numéro
J. Phys. France
Volume 48, Numéro 7, juillet 1987
Page(s) 1207 - 1215
DOI https://doi.org/10.1051/jphys:019870048070120700
J. Phys. France 48, 1207-1215 (1987)
DOI: 10.1051/jphys:019870048070120700

Colloidal dispersions of α-crystallin proteins. - I. Small angle X-ray analysis of the dispersion structure

A. Tardieu1, D. Laporte2 et M. Delaye3

1  Centre de Génétique Moléculaire, C.N.R.S., 91190 Gif sur Yvette, France
2  Laboratoire L. Brillouin, C.E.N. Saclay, 91190 Gif sur Yvette, France
3  Laboratoire de Physique des Solides, Bât. 510, Université Paris-Sud, 91405 Orsay, France


Abstract
The structure of colloidal dispersions of eye lens α-crystallin proteins was investigated using small angle X-ray scattering. The renormalized mean spherical approximation (RMSA), combined with a Verwey-Overbeek (VO) potential, was used to analyse the results obtained at two different ionic strengths, for concentrations up to 0.20 g/cm3. This model correctly accounts for the experimental data over a large scattering domain. It provides as best fit parameters an evaluation of the excluded volume and of the charge of the macromolecules which compares well with the values found in the literature. The adequacy of the model for the description of the interactions between α-crystallin particles is discussed. The whole of the results obtained indicate that α-crystallins, and possibly proteins in general, provide a natural source of model systems to study colloidal dispersions.


Résumé
Nous avons étudié, par diffusion des rayons X, la structure des dispersions colloïdales de protéines spécifiques du cristallin de l'oeil, les α-cristallines, à deux forces ioniques différentes et pour des concentrations allant jusqu'à 0,20 g/cm3. Le modèle de RMSA (renormalized mean spherical approximation), couplé à un potentiel du type Verwey et Overbeek, rend compte correctement des données expérimentales dans une large gamme de vecteurs d'ondes. L'évaluation du volume exclu et de la charge des macromolécules obtenue à partir du modèle est en bon accord avec les données déjà publiées. Nous discutons les conditions d'application du modèle au cas des α-cristallines. L'ensemble des résultats obtenus montre que les α-cristallines et plus généralement sans doute les protéines, constituent une source naturelle de systèmes modèles pour l'étude des dispersions colloïdales.

PACS
3620C - Molecular weights, dispersity.
8270D - Colloids.
8715B - Structure and bonding.

Key words
colloids -- macromolecular configurations -- molecular biophysics -- proteins -- X ray scattering