J. Phys. France 33, 37-47 (1972)
DOI: 10.1051/jphys:0197200330103700

Apport du dichroisme circulaire a la connaissance des modifications structurales de l'hémoglobine en solution au cours de la fixation de l'oxygène

G. Melki

Service de Cardiologie, Hôpital Émile Roux, 94 - Limeil-Brevannes

Abstract
Intensities and positions of circular dichroism bands of haemoglobin molecule are studied for the oxyhaemoglobin form and the desoxyhaemoglobin form. They are also compared with those of the oxygenated and desoxygenated α and β chains. Then an analytical study of the experimental results is undertaken in order to appreciate the part of the coupling between the different electronic transitions, to the modifications of spectral bands observed in circular dichroism during conversion of oxy- to deoxy-haemoglobin. The importance of this coupling, already pointed out by different authors, have incited us to compare, not only the ellipticities of the bands, but also their respective rotational strengths. That permit us to underline how a structural interpretation, founded on intensity variations of only one dichroic band, must be proposed with a great caution and always after taking into account the intensity modifications of the other spectral bands. By this comparative and analytical study, we can conclude that some variations of the dichroic spectrum of haemoglobin occuring during the fixation of oxygen, notably those of the well determined ultraviolet bands, are certainly due to modifications of the tertiary structure of the protein, induced by the fixation of ligand.

Résumé
L'intensité et la position des bandes de dichroïsme circulaire de la molécule d'hémoglobine sont étudiées pour la forme oxyhémoglobine et la forme désoxyhémoglobine. Elles sont aussi comparées avec celles de chaînes α et β oxygénées et désoxygénées. Une étude analytique des résultats obtenus est ensuite entreprise en vue d'apprécier la part due au couplage entre les différentes transitions électroniques sur les modifications des bandes spectrales observées en dichroïsme circulaire lors du passage de l'oxy- à la désoxyhémoglobine. L'importance de ce couplage, déjà souligné par différents auteurs, nous a amené à comparer non plus l'ellipticité des bandes mais leurs forces rotatoires respectives. Ceci nous a permis de souligner combien toute interprétation structurale se fondant sur une variation d'intensité d'une seule et même bande dichroïque doit être avancée avec beaucoup de prudence et en tous cas après avoir tenu compte des modifications d'intensité des autres bandes spectrales. De cette étude comparative et analytique nous pouvons conclure que certaines des variations du spectre de dichroïsme circulaire de l'hémoglobine au cours de la fixation d'oxygène, notamment celles de bandes ultraviolettes bien déterminées, sont très certainement dues à des modifications de la structure tertiaire de la protéine induites par la fixation du ligand.

PACS
3315B - General molecular conformation and symmetry; stereochemistry.
3620 - Macromolecules and polymer molecules.
8764 - Spectroscopic and microscopic techniques in biophysics and medical physics.

Key words
organic molecule configurations and dimensions -- pleochroism -- proteins